Az ELTE kémikusai német kutatókkal együttműködésben olyan eljárást dolgoztak ki, ami hatékonyan és az eddigieknél sokkal precízebben mutatja meg a fehérjék szerkezetében bekövetkező változásokat – közölte az intézmény, amely szerint a kutatások rávilágítottak, hogy a rendezetlen fehérjeszakaszok fontos szabályozó szerepet játszanak és több megbetegedés kialakulásához is hozzájárulnak. Kapcsolatba hozhatóak a Parkinson- és Alzheimer-kórral, rákos megbetegedésekkel, valamint a 2-es típusú cukorbetegséggel is.
A sejtjeinket felépítő molekulák építőegységei között fontos folyamatok játszódnak le. A folyamatokban bekövetkező hibák, vagy az építőegységek torzulása súlyos betegségekhez vezethet. Azért, hogy ezt a mikroszkopikus világot jobban megértsük, magyar és német kutatók olyan eljárást dolgoztak ki, ami hatékonyan és az eddigieknél sokkal precízebben mutatja meg a fehérjék szerkezetében bekövetkező változásokat – derül ki a kémia egyik vezető szaklapjában, az Angewandte Chemie című folyóiratban megjelent tanulmányukból.
Szervezetünkben a fehérjék építőkövei az aminosavak. Az aminosavak sorrendje határozza meg a fehérjék tulajdonságait és azt, hogy milyen folyamatokban játszanak szerepet. Az ELTE közleményében emlékeztet, az utóbbi években egyre nagyobb az érdeklődés a rendezetlen fehérjék iránt, melyek nem rendelkeznek stabil szerkezettel, mozgékonyak és szerkezeti sokaságok halmazaként írhatók le (innen ered a megnevezésük is). A kutatások rávilágítottak, hogy a rendezetlen fehérjék, illetve rendezetlen fehérje szakaszok fontos szabályozó szerepet játszanak különböző biokémiai folyamatokban, és több megbetegedés kialakulásához is hozzájárulnak. Így kapcsolatba hozhatóak a Parkinson- és Alzheimer-kórral, rákos megbetegedésekkel, valamint a 2-es típusú cukorbetegséggel is.
Megvan a kísérlet eredménye: lassul vagy meg is állhat a daganat növekedése annál, aki mozog
Ágynyugalom helyett a testgyakorlást ajánlja a rákos betegeknek egy ausztrál egyetem kutatása.
Egy rendezetlen fehérje bővelkedik hidrofil oldallánccal és töltéssel rendelkező aminosavakban, illetve gyakori a „szerkezettörő” tulajdonsággal bíró prolin jelenléte is. A prolin különleges felépítésének köszönhetően nehezen vizsgálható, ugyanakkor jelentős biokémiai szabályozási folyamatokban vesz részt, így átfogó jellemzése kiemelt fontossággal bír.
Az ELTE TTK, a német karlsruhei KIT egyetem és a Bruker cég kutatói, Bodor Andrea egyetemi docens, az ELTE Kémiai Intézet munkatársa vezetésével közösen olyan, új mágneses magrezonancia méréseken alapuló (NMR: Nuclear Magnetic Resonance) spektroszkópiai módszert fejlesztettek ki, amivel pontosabban, könnyebben és gyorsabban lehet egy rendezetlen fehérje működését feltérképezni.
A módszertani áttörés lehetővé teszi, hogy eddig feltáratlan, vagy nehezen tanulmányozható biokémiai folyamatokat jellemezni lehessen. A születendő eredmények rávilágítanak a lejátszódó folyamatok mechanizmusára és nagymértékben hozzájárulnak egyes betegségek kialakulásának megértéséhez.
Az új módszer hatékonyságát a kutatók szerint biológiai szempontból igen jelentős tumorszuppresszor p53 fehérje egy rendezetlen szakaszán igazolták, kimutatva, hogy a szervezetben is előforduló módosítások (jelen esetben a foszforiláció) hatással lehetnek a cisz-transz prolin egyensúlyra, ezáltal a fehérje működését is befolyásolják. Általánosságban elmondható, hogy lehetőség nyílik bármely – elsősorban rendezetlen fehérje esetén – in vitro körülmények között egyértelműen, időigényes, bonyolult eljárások nélkül egyensúlyi izomerek kimutatására. Ezek további átalakulásokban való részvétele is nyomon követhető, ami az adott fehérje működésének megismeréséhez vezet.
Tágabb értelemben az új módszer segítségével követhetővé válik a fehérjeműködés meghibásodásának, vagyis betegségek kialakulásának folyamata – olvasható az ELTE híradásában.
Ha máskor is tudni szeretne hasonló dolgokról, lájkolja a HVG Tech rovatának tudományos kérdésekkel is foglalkozó Facebook-oldalát.