Duda Ernő genetikus: Mit mióta, doktor úr? – az Alzheimer-kór elleni harc állása

A fehérjék szerkezetének kialakításában nagy szerepe van a spirális alfa hélixeknek és a béta redőknek (lemezeknek). Az utóbbiak egy leporellóhoz hasonlíthatók, és a béta redők gyakran alakítanak ki olyan konfigurációt, mint amikor több leporellót összerakunk. Ilyenkor az egyes lemezeket (redőket) kialakító polipeptidek aminosavai között elég erős kölcsönhatás tud kialakulni, ami összetartja az egyes leporellók lapjait. Ez az erő nagyon jól tudja stabilizálni egy fehérje szerkezetét. A természetben azonban kevés olyan fehérje létezik, amelyben az egymáshoz simuló béta redőkből sok van, mert a túlzott stabilitás megakadályozza a fehérje későbbi lebontását.

A fehérjékben a béta redős szerkezeti elemeket rendszerint alfa hélixek vagy hurkok, olyan struktúrák határolják, amelyek megakadályozzák a lemezek nem szükséges összetapadását. Baj csak olyankor alakulhat ki, ha valamilyen okból (pl. magas hőmérséklet miatt) részleges denaturáció következik be és az áttekeredő láncok béta redős szerkezetet vesznek fel, vagy fehérjebontó enzimek levágják az összetapadást gátló hélixeket, egyéb szerkezeteket, így a szabaddá váló lemezek komplex szerkezetekké tudnak összeállni.  

Az amyloid precursor protein (APP) az idegsejtek életfontosságú fehérjéje, ami szerepet játszik a neuronális őssejtek és a szinapszisok kialakulásában, a koleszterin anyagcserében, az idegsejtek túlélésében és a károsodott idegsejtek regenerálódásában. Az APP membránkötött, nagy fehérje, amelynek sok szerkezeti eleme van (más-más feladattal). Az APP-t két szekretáz (alfa és béta) le tudja hasítani a membránról, az így keletkező oldható fehérje is többféle működésre képes.